Extrusió al menjar

Efecte de l’extrusió en el valor nutritiu dels aliments

S'utilitzen diversos aminoàcids per sintetitzar les molècules químiques extremadament complexes, a saber, les proteïnes. Dels 22 aminoàcids que formen els principals components de proteïnes, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptòfan i valina es consideren aminoàcids essencials. La quantitat, la digestibilitat i l’accessibilitat d’aminoàcids essencials afecten tots la densitat nutricional de les proteïnes. Es considera que el millor indicador de la qualitat de les proteïnes és la digestibilitat. La digestibilitat de proteïnes és més elevada en materials no extruïts que en materials extruïts a causa de la desnaturalització de les proteïnes i la inactivació de factors anti-nutricionals que dificulten la digestió. Extrusió (velocitat de cargol de 300 rpm, velocitat d’alimentació 27 kg\/h, mida de matriu de 5\/32 polzades, temperatura de sortida 93-97 graus centígrads) dóna lloc a una pèrdua completa de l’activitat d’inhibidor de trypsina en barreges extruïdes d’arròs i blat de blat amb contingut de branca fins a un 20%. No obstant això, s'ha trobat una calefacció de llavors ingerides senceres a 100 graus centígrads durant 5 minuts que elimina completament l'activitat de la lectina, com en el cas de les mongetes renals. S'ha demostrat que l'activitat de la lectina de la farina de la mongeta s'ha reduït o eliminat significativament per extrusió.

S'ha demostrat que l'extrusió és molt eficaç per reduir o eliminar l'activitat de la lectina a les farines de soja. Els investigadors van trobar que les proteïnes de soja presentaven agregació molecular i comportament de reticulació química tant a nivells humits baixos com alts durant l'extrusió.
Els resultats van mostrar que les interaccions hidrofòbiques, els enllaços d’hidrogen, els enllaços disulfur i les seves interaccions van mantenir junts l’estructura d’extrusions de proteïnes independentment de la seva posició en el contingut de l’extrusora i la humitat i que els enllaços no covalents també van aportar més que els enllaços covalents durant el processament, donant lloc a aquest canvi. La inhibició de l’activitat de l’antitripsina en aperitius extrusos va millorar la hidròlisi enzimàtica de proteïnes durant l’escalfament d’extrusió. Pepsin té una afinitat més elevada per les proteïnes que la trypsina, donant suport encara a la possibilitat del seu efecte antimítric.
La millora de la hidròlisi de la pepsina pot ser deguda a la desnaturalització de proteïnes durant la cuina d’extrusió, fent -les més susceptibles a l’activitat de la pepsina. Això suggereix que l’extrusió millora significativament el valor nutritiu de les proteïnes.